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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9409d.zip / M9490627.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-09-24  |  2KB  |  40 lines
  1.        Document 0627
  2.  DOCN  M9490627
  3.  TI    An active recombinant p15 RNase H domain is functionally distinct from
  4.        the RNase H domain associated with human immunodeficiency virus type 1
  5.        reverse transcriptase.
  6.  DT    9411
  7.  AU    Evans DB; Fan N; Swaney SM; Tarpley WG; Sharma SK; Biochemistry
  8.        Research, Upjohn Laboratories, Kalamazoo, Michigan; 49001.
  9.  SO    J Biol Chem. 1994 Aug 26;269(34):21741-7. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94342369
  11.  AB    An active p15 RNase H domain, consisting of amino acids 427-560 of human
  12.        immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) reverse transcriptase (RT) and a
  13.        genetically engineered penta-histidine N-terminal affinity tag, was
  14.        expressed in Escherichia coli and purified to apparent homogeneity by
  15.        immobilized metal affinity chromatography. The purified p15 RNase H
  16.        domain exhibited no substrate preference for [3H]poly(rG).poly(dC)
  17.        compared to [3H]poly(rA).poly(dT), in contrast with the HIV-1
  18.        RT-associated RNase H, which showed a 30-fold preference for the former
  19.        substrate. Unlike the HIV-1 RT-associated RNase H, when challenged with
  20.        unlabeled substrate, the recombinant p15 RNase H domain was relatively
  21.        nonprocessive in RNA degradative activity of the [3H]poly(rA).poly(dT)
  22.        duplex. Kinetic studies using p15 RNase H showed substrate inhibition
  23.        with an apparent K(i) value of 0.12 micron for the [3H]poly(rA).poly(dT)
  24.        hybrid. Substrate inhibition was not observed for the HIV-1
  25.        RT-associated RNase H. The results show that the isolated p15 HIV-1
  26.        RNase H domain is functionally distinct from the recombinant HIV-1
  27.        RT-associated RNase H.
  28.  DE    Amino Acid Sequence  Base Sequence  Cations, Divalent/PHARMACOLOGY
  29.        Comparative Study  Escherichia coli/GENETICS  HIV-1/*ENZYMOLOGY
  30.        Molecular Sequence Data  Peptide Fragments/GENETICS/*METABOLISM  Protein
  31.        Engineering  Recombinant Proteins/METABOLISM  Reverse
  32.        Transcriptase/ANTAGONISTS & INHIB/DRUG EFFECTS/GENETICS/  *METABOLISM
  33.        Ribonuclease H, Calf Thymus/DRUG EFFECTS/GENETICS/*METABOLISM
  34.        RNA/METABOLISM  Substrate Specificity  Support, U.S. Gov't, P.H.S.
  35.        JOURNAL ARTICLE
  36.  
  37.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  38.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  39.  
  40.